Bielkoviny: štruktúra a funkcie. vlastnosti proteínov

Ako je známe, bielkoviny - základom pre vznik života na našej planéte. Podľa teórie Oparin-Haldane bol koacervátová kvapka, ktorá sa skladá z molekúl peptidov, to sa stalo základom pôvodu živých tvorov. To je bezpochyby, pretože analýza vnútornej štruktúry akéhokoľvek člena biomasy ukazuje, že tieto látky majú všetko: rastliny, zvieratá, mikroorganizmy, huby, vírusy. A sú veľmi rôznorodé povahy a makromolekulárnej.

Mená týchto štyroch štruktúr, ktoré sú synonymom pre:

• proteíny;
• proteíny;
• polypeptidy;
• peptidy.

proteínové molekuly

Ich počet je naozaj nevyčísliteľná. V tomto prípade sa všetky molekuly proteínu môže byť rozdelená do dvoch hlavných skupín:

• Jednoduché - sa skladajú iba z aminokyselinových sekvencií spojených peptidovými väzbami;
• komplex - štruktúra a štruktúra proteínu sa vyznačujú ďalšími proteolytických (protetické) skupiny, označované tiež ako kofaktory.

V tomto prípade sú zložité molekuly majú tiež svoje vlastné klasifikáciu.

Gradácia komplexné peptidy

1. Glykoproteíny - sú úzko príbuzné zlúčeniny, proteínov a sacharidov. Štruktúra molekuly tkané protetické skupiny mukopolysacharidy.
2. Lipoproteíny - komplexné zlúčenina bielkovín a lipidov.
3. Metaloproteíny - ako protetické skupiny sú ióny kovov (železo, mangán, meď, a ďalšie).
4. Nukleoproteíny - Spätná väzba proteínov a nukleových kyselín (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformácie proteínu a zvyšok kyseliny fosforečnej.
6. Chromoproteids - veľmi podobné metaloproteíny, ale prvok, ktorý je súčasťou protetické skupiny je farebný komplex (červená - hemoglobín, zelená - chlorofyl, a tak ďalej).

Každá skupina diskutovali štruktúru a vlastnosti proteínov sú rôzne. Funkcie, ktoré vykonávajú, a bude sa líšiť v závislosti od typu molekuly.

Chemická štruktúra proteínov

Z tohto hľadiska proteínov - dlhé, masívne reťazec aminokyselinových zvyškov, vzájomne spojené špecifické väzby zvanej peptid. Zo strany stavby kyseliny odchýliť vetva - radikály. Táto štruktúra molekuly bola objavená E. Fischer na začiatku storočia XXI.

Neskôr, proteíny, štruktúra a funkcie proteínov boli študované podrobnejšie. Ukázalo sa, že aminokyseliny tvoriaci štruktúru peptidu, celkom 20, ale môžu tak byť kombinované rôznymi spôsobmi. Preto je rozmanitosť polypeptidových štruktúr. Okrem toho, v priebehu života a plnenie svojich funkcií proteíny sú schopné podstúpiť rad chemických transformáciou. V dôsledku toho sa mení štruktúru, a tam je pomerne nový typ pripojenia.

Rozbiť peptidovú väzbu, tj narušiť proteínovú štruktúru reťazí sa volí veľmi prísne podmienky (vysoké teploty, kyseliny alebo alkalické katalyzátor). To je vzhľadom k vysokej pevnosti z kovalentných väzieb v molekule, a to, v peptidové skupiny.

Detekcia proteínové štruktúry v laboratóriu sa vykonáva pomocou reakcie Biuretova - vplyv na polypeptidu čerstvo vyzrážaný hydroxid, meď (II). Komplex peptid skupiny a iónov medi poskytuje jasný fialovú farbu.

Existujú štyri základné konštrukčné usporiadanie, z ktorých každá má svoje vlastné charakteristiky štruktúry proteínov.

Úrovne organizácie: primárna štruktúra

Ako bolo uvedené vyššie, tento peptid - sekvencie aminokyselinových zvyškov s dutinky, koenzýmy, alebo bez nich. Takže nazývať primárna štruktúra molekuly, čo je prirodzené, samozrejme, je to pravda, aminokyselín spojených peptidovými väzbami, a nič iné. To znamená, že polypeptid lineárnu štruktúru. V tomto konkrétnom štruktúre proteínov tohto druhu - v tom, že je rozhodujúci pre výkon funkcie proteínové molekuly táto kombinácia kyselín. Vďaka týmto vlastnostiam je možné nielen identifikovať peptid, ale aj predpovedať vlastnosti a role úplne nové, doteraz neobjavené. Príklady peptidov, ktoré majú prirodzenú primárnu štruktúru, - inzulín, pepsín, chymotrypsín, a ďalšie.

sekundárne konformácie

Štruktúra a vlastnosti proteínov v tejto kategórii trochu meniť. Takáto štruktúra môže byť vytvorená najprv na povahe alebo keď sa podrobí hydrolýze primárneho tuhého, teploty a ďalších podmienok.

Toto usporiadanie má tri odrody:

1. Hladké, pravidelné, stericky cievky konštruované z aminokyselinových zvyškov, ktoré sú stočené okolo osi jadra pripojenia. Iba drží pohromade vodíkovými väzbami sa vyskytujú medzi kyslíkom skupinou jedného peptidu a na sebe atóm vodíka. Kde štruktúra je správne vzhľadom na to, že závity rovnomerne opakovaných každé 4 úrovne. Takáto konštrukcia môže byť ako ľavákov a pravozakruchennoy. Avšak vo väčšine známych proteínov pravotočivý izomér Dominuje. Takéto konformácie sa nazýva alfa-štruktúry.
2. Zloženie a štruktúra nasledujúceho typu proteín sa líši od predchádzajúceho tým, že vodíkové väzby nie sú vytvorené medzi stoja vedľa seba na jednej strane zvyšku molekuly a medzi v podstate odstráni, pričom pri dostatočne veľkej vzdialenosti. Z tohto dôvodu, celá štruktúra sa stáva viac zvlnené, spletitý had polypeptidové reťazca. Je tam jeden rys, ktorý by mal byť proteín. Štruktúra aminokyselín konárov by mala byť čo najkratšia, aby glycínu alebo alanínu, napríklad. Tento typ sekundárneho konformácia sa nazýva beta-listov pre ich schopnosť držať pri sebe v prípade, že tvorba celkovej štruktúry.
3. Patriaci ku konštrukcii tretieho typu proteínu, ako biológii označuje komplexný raznorazbrosannye, neusporiadaných fragmentov, ktoré nemajú stereoregularity a schopný modifikovať štruktúru pod vplyvom vonkajších podmienok.

Príklady proteínov, ktoré majú sekundárne štruktúru od prírody, nie je odhalené.

terciárne vzdelávanie

Ide o pomerne zložitý konformácii, ktorá má názov "globule". Čo je to proteín? Štruktúra je založená na sekundárnej štruktúry, ale pridané nové typy interakcií medzi atómami skupín, a celá molekula záhyby ako, vedený tak, že hydrofilné skupiny boli smerované do guľôčky a hydrofóbne - out.

To vysvetľuje náboj molekuly proteínu vo vode koloidné roztoky. Aké sú typy interakcií sú tam?

1. Vodíkové väzby - nemení medzi rovnakými časťami ako v sekundárnej štruktúre.
2. Hydrofóbne (hydrofilné) interakcie - vznikajú, keď sa rozpustí vo polypeptidu vody.
3. Iónové atrakcia - raznozaryazhennymi vytvorená medzi aminokyselinovým zvyškami (radikál) skupín.
4. Kovalentná interakcie - môžu byť vytvorené medzi špecifickými kyslých miest - cysteínových molekúl, alebo skôr ich chvosty.

To znamená, že zloženie a štruktúra proteínov, ktoré majú terciárne štruktúru môže byť opísaný ako zrolovať do guľôčky polypeptidových reťazcov, oporných a stabilizačných jeho konformácii v dôsledku rôznych typov chemických interakcií. Príklady takýchto peptidov: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratín, hodváb fibroinová a ďalšie.

kvartérne štruktúra

To je jeden z najťažších globúl, ktoré tvoria proteíny. Štruktúra a funkcie proteínov takého plánu je veľmi univerzálny a špecifické.

Čo je to prispôsobenie? Jedná sa o niekoľko desiatok (niekedy) veľkých a malých polypeptidových reťazcov, ktoré sú vytvorené nezávisle na sebe. Ale vzhľadom k rovnakým interakcií, ktoré sme považovali za terciárne štruktúry týchto peptidov sú netočili a vzájomne prepojené. Takto získaná komplexné konformační globule, ktoré môžu obsahovať atómy kovu a lipidové skupiny a sacharid. Príklady takýchto proteínov: DNA-polymerázy, vírus tabakovej obalového proteínu, hemoglobín, a iné.

All peptidové štruktúry sme diskutovali majú svoje vlastné metódy identifikácie v laboratóriu, na základe súčasných možností použitia chromatografie, centrifugácie, elektrón a optické mikroskopie a vysoké počítačovej technológie.

funkcie

Štruktúra a funkcie proteínov úzko koreluje so sebou. To znamená, že každý peptid hrá úlohu, ktorý je jedinečný a špecifický. Sú aj takí, ktorí sú schopní vykonávať v živej bunke, niekoľko významných transakcií. Ale to možno zhrnúť takto vyjadriť základné funkcie proteínových molekúl v telách živých bytostí:

1. Poskytovanie prevádzku. Jednobunkové organizmy a organel, alebo niektoré typy buniek sú schopné pohybu, rezy, pohyby. Tento proteín je k dispozícii, ktoré sú súčasťou ich štruktúry pohybového aparátu: riasy, bičíky cytoplazmatickú membránu. Pokiaľ budeme hovoriť o nemožnosti posune buniek, proteíny môžu prispievať k ich redukcii (myosin sval).
2. Nutričné alebo záložný funkciu. Jedná sa o nahromadenie proteínových molekúl na oocyty, embryá a semená rastlín pre ďalšie plnenie chýbajúcich živín. Po odštiepení peptidu produkovať aminokyseliny a biologicky aktívne látky, ktoré sú nevyhnutné pre normálny vývoj živých organizmov.
3. Funkcia energie. Vedľa sacharidov núti telo môže produkovať a proteíny. V rozpadu 1 g peptidu uvoľneného 17,6 kJ užitočné energie vo forme adenosintrifosfátu (ATP), ktorý sa vynakladá na životne dôležitých procesov.
4. Signál a regulačné funkcie. To spočíva v realizácii pozorné sledovanie prebiehajúcich procesov a prenos signálov z bunky do tkaniva, z nich orgánom, od poslednej do systému a tak ďalej. Typickým príkladom je inzulín, ktorý je prísne zaznamenáva počet glukózy v krvi.
5. funkcie receptora. To sa dosiahne tým, že mení konformácii peptidu s jednou stranou membrány a zapojenie druhý koniec reštrukturalizácie. Ak k tomu dôjde a prenos signálu a požadované informácie. Väčšina z týchto proteínov sú zakotvené v cytoplazmatickej membráne buniek a vykonať prísnu kontrolu nad všetkými materiálu, ktorý nimi prechádza. Tiež vás upozorní na chemických a fyzikálnych zmien v životnom prostredí.
6. Dopravné funkcie peptidu. Vykonáva sa kŕmi proteíny a transportné proteíny. Ich úloha je zrejmé, - dopravu žiaduce molekuly do miest s nízkou koncentráciou vysokých častí. Typickým príkladom je transport kyslíka a oxidu uhličitého z orgánov a tkanív bielkoviny hemoglobínu. Majú tiež dosiahnuté podávanie zlúčenín s nízkou molekulovou hmotnosťou cez membránu do bunky.
7. Funkcia štruktúru. Jedným z najdôležitejších z tých, ktoré vykonáva proteín. Štruktúra buniek a ich organel je peptidy. Sú podobné rámu definovať tvar a štruktúru. Okrem toho tiež ju podporujú, a v prípade potreby upraviť. Preto je pre rast a vývoj všetkých živých organizmov základných bielkovín v strave. Tieto peptidy zahŕňajú elastín, tubulín, kolagén, aktínu, a ďalšie keratín.
8. Katalytická funkcie. Jej vykonávanie enzýmy. Početné a rozmanité, že urýchli všetky chemické a biochemické reakcie v tele. Bez ich účasti, obyčajné jablko v žalúdku bude môcť stráviť len dva dni, je pravdepodobné, že ohýbať v rovnakom čase. Pôsobením katalázy, peroxidázy a iné enzýmy, tento proces prebieha v dvoch hodín. Všeobecne platí, že je to vďaka tejto úlohe proteínu anabolizmus a katabolizmus sa vykonáva, to znamená, že plastové a energetický metabolizmus.

ochranná role

Existuje niekoľko typov hrozieb, z ktorých sú proteíny určené k ochrane tela.

Po prvé, chemikáliám a traumatické činidlá, plyny, molekuly, látky odlišné spektrum účinku. Peptidy sú schopné spolupracovať s nimi v chemickej reakcii, prevedenie na neškodnú formu alebo jednoducho neutralizovať.

Po druhé, fyzické ohrozenie z rany - v prípade, že bielkovina fibrinogén v čase nie je transformovaný na fibrín v mieste poranenia, krv nebude zraziť, a tým dôjde k upchatiu. Potom, naopak, treba plazmín peptid schopný cmúľalo zrazeninu a obnoviť priechodnosť cievy.

Po tretie, hrozba imunity. Štruktúra a hodnoty bielkovín, ktoré tvoria imunitného systému, sú veľmi dôležité. Protilátky, imunoglobulíny, interferóny - sú všetky dôležité a významné prvky a lymfatické imunitného systému. Cudzie častice, škodlivý molekula, mŕtve bunky alebo časť celej konštrukcie sa podrobí okamžitému vyšetrovanie peptidové zlúčeniny. To je dôvod, prečo sa človek môže vlastniť, bez pomoci liekov, každý deň, aby sa ochránili pred nákazou a jednoduchých vírusov.

fyzikálne vlastnosti

Štruktúra proteínových buniek je veľmi špecifická a závislá na funkciu. Ale fyzikálne vlastnosti peptidov sú podobné a môžu byť redukované na nasledujúce charakteristiky.

1. Váha molekúl - do 1000000 daltonov.
2. Vo vodnom roztoku tvorí koloidné systém. Tam štruktúra získava nabíjania schopná sa líši v závislosti od kyslosti prostredia.
3. Keď sú vystavené drsným podmienkam (žiarenie, kyseliny alebo zásady, teploty, atď), sa môžu pohybovať na ďalšej úrovne konformácii, tj denaturovať. Proces v 90% prípadov nevratných. Avšak, tam je opačný posun - renaturace.

Táto základná vlastnosti fyzikálnych vlastností peptidov.