Regulácia aktivity enzýmov a ich spôsoby

Ako jednotka živej hmoty, ktorá funguje ako súbor otvorených biologických systémov, bunka sa neustále komunikuje s vonkajším látkou prostredia a energie. K udržaniu homeostázy v ňom existuje skupina špeciálnych látok bielkovinovej povahy - enzýmy. Štruktúra, funkcia a regulácia aktivity enzýmov študoval špeciálne vetva biochémia, enzymológia s názvom. V tomto článku pomocou konkrétnych príkladov, budeme uvažovať o rôzne mechanizmy a spôsoby regulácie aktivity enzýmov spojených vyšších cicavcov a ľudí.

Podmienky potrebné pre optimálnu aktivitu enzýmu

Biologicky aktívne látky, ktoré selektívne ovplyvňujú tak asimilačnú reakciu a štiepenie vykazujú svoje katalytické vlastnosti v bunkách, za určitých podmienok. Napríklad, je dôležité zistiť, v akej časti článku sa koná chemický proces, ktorý zahŕňa enzýmy. Vzhľadom úseky (rozdelenie cytoplazmy do miest) antagonistické účinky sa vyskytujú v rôznych častiach a organel.

Teda syntéza proteínu sa vykonáva v ribozómy a ich štiepenie - v hyaloplasm. Bunkové regulácia aktivity enzýmov, ktoré katalyzujú biochemické reakcie opak, poskytuje nielen optimálny prietok metabolizmu, ale tiež bráni tvorbe energetických zbytočných metabolických dráh.

komplex multienzýmovým

Štruktúrne a funkčné usporiadanie enzýmov, enzýmových formy jednotkovej bunky. Väčšina chemických reakcií, ktoré prebiehajú v ňom sú vzájomne prepojené. Pokiaľ vo viacstupňové chemickom produkte prvá reakcia je reakčná činidlo pre ďalší, v tomto prípade je priestorové usporiadanie enzýmov v bunke je vyjadrený obzvlášť silno.

Treba mať na pamäti, že enzýmy sú prirodzene jednoduché alebo zložité proteíny. A ich citlivosť na bunkových substrátov v dôsledku primárne k zmene jeho vlastné priestorové usporiadanie terciárneho štruktúru peptidu. Enzýmy a reagovať na zmeny nielen v bunkových parametrov, ako je chemické zloženie hyaloplasm, koncentrácia reakčných zložiek a reakčných produktov, na teplotu, ale aj na zmeny v susedných bunkách alebo v extracelulárnej tekutine.

Prečo bunky rozdelené do oddielov

Rozumné a logické, voľne žijúcich živočíchov zariadenie jednoducho úžasná. To sa plne vzťahuje na životné prejavy charakteristické pre bunky. Pre vedcov chemika zrejmé, že viacsmerové enzymatické chemické reakcie, napríklad syntéza glykolýzy a glukózy nemôže pokračovať v rovnakej skúmavke. Ako teda naopak dochádza v reakčnom hyaloplasm jedinej bunky, ktorá je substrátom pre ich správanie? Ukazuje sa, že bunkový obsah - cytosol, - vyznačujúca sa tým, že antagonistické chemické procesy sa vykonávajú priestorovo oddelené a izolované formy loci - prostredie. Vzhľadom na ich metabolické reakcie vyšších cicavcov a u ľudí sa riadi predovšetkým presne a metabolické produkty sú transformované do formy, preniká stenami buniek stránok. Popri tom bol obnovený jeho pôvodnú štruktúru. Okrem cytosolu, enzýmy obsiahnuté v organelách: ribozómy, mitochondrie, jadro, lysozomy.

Úloha enzýmov energetického metabolizmu

Zoberme si oxidatívny dekarboxyláciu pyruvátu. Regulácia katalytickej aktivity enzýmov bolo dobre študoval enzymológia. Tento biochemický proces prebieha v mitochondriách - dvumembrannyh organely eukaryotické bunky - a medziľahlú proces medzi anoxické štiepacie glukózy a Krebsovho cyklu. Komplexu pyruvát dehydrogenázy - PDH - obsahuje tri enzým. Vo vyšších cicavcov a ľudí znižuje jeho deje so zvyšujúcou sa koncentráciou acetyl-CoA a Nath, teda v prípade alternatívnych vzdelávacích príležitostí molekúl acetyl-CoA. V prípade, že bunka potrebuje viac častí energie a vyžaduje nové akceptorové molekuly pre amplifikačnej reakcie trikarboxylová cyklu, dôjde k aktivácii enzýmov.

Čo je allosterickým inhibícia

Regulácia aktivity enzýmov sa môže vykonávať pomocou špeciálnych látok - katalytickej inhibítory. Môžu byť kovalentne naviazaný na špecifické lokusy enzýmu, obchádzať jeho aktívne miesto. To vedie k priestorovej deformácii štruktúry katalyzátora a automaticky dôjde k zníženiu jeho enzymatické vlastnosti. Inými slovami, je tu alosterické regulácia aktivity enzýmu. Tiež sme pridali, že táto forma katalytického pôsobenia vlastných oligomérne enzýmy, tj. Tie, ktorých molekuly pozostávajú z dvoch alebo viacerých polymérnych proteínových podjednotiek. PDH-komplex je uvedené v predchádzajúcom názve sa len obsahuje tri oligomérne enzým: pyruvát dehydrogenázy, dehydrogenázou a degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

regulačné enzýmy

Výskum v Enzymology stanovená tým, že sa rýchlosť chemických reakcií závisí ako od koncentrácie a aktivitu katalyzátora. Najčastejšie hlavné metabolické dráhy obsahujú enzýmy, ktoré regulujú rýchlosť reakcie na všetkých svojich miestach.

Nazývajú sa regulačné a zvyčajne vplyv na počiatočné reakciu komplexu, a môžu sa podieľať na väčšine pomalých chemických procesov v nevratné reakciu, alebo sa pripojiť reakčnej zložky na bodov vetvenia v metabolickej dráhe.

Ako ich interakcie peptid

Jedným zo spôsobov, ktoré regulácia aktivity enzýmu dochádza v bunke je interakcia proteín-proteín. Čo je to? Regulačné proteíny sa zlúčia do molekuly enzýmu, pričom ich aktivácia. Napríklad adenylátcyklázy enzým sa nachádza na vnútornom povrchu bunkovej membrány a môže interagovať s štruktúrach ako hormónu a peptidu umiestneného medzi ním a enzýmu. Vzhľadom k tomu, že výsledná zlúčenina hormónu mení jeho proteínový medziprodukt priestorové potvrdenie, tento spôsob zlepšenie katalytických vlastností adenylátcyklázy v biochémii, sa nazýva "aktivácia v dôsledku prístupová regulačné proteíny."

Protomery a ich úloha v biochémii

Táto skupina látok, inak nazývaný proteín kinázy, urýchliť prenos aniónu PO ₄ ³ gidroksogrupp aminokyseliny patriace do peptidové makromolekule. Regulácia aktivity enzýmov protomerů budú považované nami ako príklad proteínkinázy A. molekula - polysulfidu amónneho, tetrameru je zložený z dvoch katalytických a dvoma regulačnými podjednotkami a peptidu nefunguje ako katalyzátor, ak je regulačná oblasť pre protomeru pripojené štyri cAMP molekulu. To spôsobí, že transformácia priestorovej štruktúry regulačných proteínov, čo vedie k uvoľneniu dvoch katalytických aktivovaných proteínových častíc, tj disociačných protomerů. Ak je oddelená od regulačnej podjednotky cAMP molekuly, proteínkináza inaktívne komplex opäť obnovený polysulfidu amónneho, tetrameru, ako k tomu dochádza katalyticky asociačné a regulačných peptidové častice. To znamená, že spôsob regulácie aktivity enzýmu sa diskutovalo vyššie poskytovať svoje reverzibilné povahu.

Chemická regulácia aktivity enzýmu

Biochémie a študoval tieto mechanizmy regulácie enzýmovej aktivity, fosforylácii, defosforylácii. Mechanizmus regulácia enzýmovej aktivity v tomto prípade má tento tvar: aminokyselinové zvyšky enzýmu, obsahujúce OH ^{- zmeniť} svoju chemickú modifikáciu v dôsledku vystavenia fosfoproteinfosfataz. V tomto prípade sa korekcia prístupný v aktívnom mieste enzýmu, vyznačujúci sa tým, že enzýmy z nejakého dôvodu, že sa ich aktiváciu a pre ostatných - inhibičný. fosfoproteinfosfataz katalytické vlastnosti samy o sebe sú upravené hormónov v ťahu. Napríklad, zviera škrob - glykogén - a tuku medzi jedlami sú členené v gastrointestinálnom trakte, alebo presnejšie, v duodene pod vplyvom glukagónu - pankreatického enzýmu.

Tento proces je zvýšená fosforyláciou trofických gastrointestinálnych enzýmov. V aktívnom období trávenie, keď jedlo vstúpi zo žalúdka do duodena, syntéza glukagón je zvýšená. Inzulín - jeden pankreatický enzým produkovaný alfa buniek Langerhansových ostrovčekov, - interakcia s receptorom, vrátane fosforylácie rovnakým mechanizmom tráviacich enzýmov.

čiastočná proteolýza

Ako môžete vidieť, úrovne regulácie enzýmovej aktivity v bunke meniť. Pre enzýmy, ktoré sú mimo cytosolu alebo organel (v krvnej plazme alebo v gastrointestinálnom trakte), pričom tento spôsob aktivácie je proces hydrolýzy peptidových väzieb CO-NH. To je nutné, pretože tieto enzýmy sú syntetizované v inaktívnej forme. Molekula je štiepený na peptidovej časti enzýmu a zvyšok je podliehajú zmenám štruktúry aktívneho miesta. To vedie k tomu, že tento enzým "zahŕňa pracovné podmienky", to znamená, že je schopný ovplyvniť priebeh chemického procesu. Napríklad, aktívny enzým pankreatický Inhibícia nie je štiepi proteíny jedlo vstupujúceho do dvanástnika. To prebieha za pôsobenia enteropeptidase proteolýzou. Po ktorej sa aktivuje enzým a je teraz nazývaný trypsínu. Čiastočné proteolýza - proces je reverzibilný. Vyskytuje sa v prípadoch, ako je aktivácia enzýmov, ktoré štiepia polypeptidy sa na zrážaní krvi.

Úloha obsah východiskových látok v bunkovom metabolizme

Regulácia aktivity dostupnosti substrátu enzýmu pohľade čiastočne v kontakte podnadpise "multienzymového komplexu." Rýchlosť katalytických reakcií, ktoré prebiehajú v niekoľkých fázach, je veľmi závislé od počtu molekúl východiskového materiálu je v hyaloplasm buniek a organel. To je v dôsledku skutočnosti, že rýchlosť metabolické dráhe je priamo úmerná koncentrácii východiskového materiálu. Väčšia reaktantov molekuly sa nachádzajú v cytosolu, tým vyššia je rýchlosť všetkých následných chemických reakcií.

alosterické regulácia

Enzýmy, ktorých činnosť je riadená nielen na koncentráciu východiskových látok, činidiel, ale aj efektorových látok, vyznačujúci sa tým, tzv alosterické regulácie. Väčšina z týchto enzýmov sú prezentované s medziproduktmi metabolizmu v bunke. Vzhľadom k efektory a vykonaná regulácia aktivity enzýmu. Biochémia preukázané, že tieto zlúčeniny, nazývané alosterické enzýmy pre metabolizmus buniek veľmi dôležité, pretože majú extrémne vysokú citlivosť na zmeny v jeho homeostázy. V prípade, že enzým inhibuje chemické reakcie, to znamená, že znižuje jeho rýchlosť - to sa nazýva negatívna efektor (inhibítor). V opačnom prípade, kedy dôjde k zvýšeniu reakčnej rýchlosti, ide o aktivátora - pozitívnom efektory. Vo väčšine prípadov sú východiskové materiály, to jest reakčná zložky vstupujú do chemickej interakcie hrajú úlohu aktivátorov. Samozrejme, že výrobky tvorené viacstupňových reakciách sa správajú ako inhibítory. Tento typ regulácie postavenej na vzťahu koncentrácie reakčných zložiek a produktov, tzv heterotrofné.