Aktívne miesto enzýmu: štruktúra, vlastnosti. Kto objavil aktívne miesto enzýmu? To, čo sa nazýva aktívne miesto enzýmu?

Všetci sme počuli enzýmov, ale je nepravdepodobné, že každý z nás dobre vie presne, ako sú tieto látky usporiadané, a prečo je ich potrebné. Tento článok vám pomôže pochopiť štruktúry a funkcie enzýmov (enzýmy) všeobecne, a ich aktívnych centier zvlášť.

výskum histórie

V roku 1833, francúzska lekáreň Anselme Payen identifikovať a popísať vlastnosti enzýmu amylázy.

O niekoľko rokov neskôr, Louis Pasteur, študovať premenu cukrov na alkohol zahŕňajúce kvasinky, navrhol, že tento proces je v dôsledku chemických látok, ktoré tvoria droždie.

Na konci fyziológ XIX storočia Vilička Kyun najprv razil termín "enzým".

Nemecký Eduard Buchner v roku 1897 určené a popísané zymase - enzýmový komplex, ktorý katalyzuje konverziu sacharózy do reakcií etanolu. V prírode zymase vo veľkom množstve v kvasinkách.

Nie je známe, kto a kedy otvoril aktívne miesto enzýmu. Tento objav je pripočítaný s laureátom Nobelovej ceny chemikom Edaurdu Buchner, americký biológ James Sumner a ďalších známych vedcov, ktorí pracovali pri štúdiu enzýmovej katalýzy.

Všeobecné informácie o enzýmoch

Pripomeňme, že enzýmy - látky bielkovinovej povahy, ktoré vykonávajú funkcie v živých organizmoch katalyzátorov chemických reakcií. Enzým má časti, ktoré nie sú priamo sa zúčastňuje v tom, tok reakcia poskytuje aktívne centrum enzýmu.

Tu sú niektoré z vlastností enzýmov:

1) účinnosť. Malé množstvo katalyzátora dostatočné na urýchlenie chemickej reakcie v 10 ⁶ krát.

2.) Špecifickosť. Jeden enzým nie je univerzálna katalyzátor akékoľvek reakcie v bunke. Pre enzým exprimovaný špecifickosť účinku: každý enzým katalyzuje iba jeden alebo niekoľko podobných reakcií sa substráty (reakčná zložka krmív), ale aj ďalšie chemické činidlá pre rovnaké povahy, enzým môže byť zbytočné. Interakcia s príslušnými substráty a ďalšieho zrýchlenie reakcie poskytuje aktívne centrum enzýmu.

3) Jasné aktivity. Aktivita enzýmu v bunke sa neustále mení z nízkej na vysokú.

4) Koncentrácia niektorých enzýmov v bunke nie je konštantná a môže sa meniť v závislosti od vonkajších podmienok. Takéto enzýmy v biológii nazýva indukovatelný.

klasifikácia enzýmov

Vo svojej štruktúre, enzýmy môžu byť rozdelené do jednoduché a zložité. Jednoduché pozostávať výlučne z aminokyselinových zvyškov, sú zložité neproteínová skupiny látok. Komplexné tzv koenzýmy.

Podľa typu enzýmu katalyzovanej reakcie sa delia na:

1) oxidoreduktázy (katalyzujú redox reakcia).

2) transferázy (prenesie do oddelených skupín atómov).

3) lyázy (štiepne chemické väzby).

4) Lipáza (forma spojenia v reakciách v dôsledku energie ATP),

5) izomerázy (uchuvstvuyut reakciou vzájomnú premenu izomérov).

Šesť) Hydrolázy (katalyzovať chemické reakcie štiepením väzieb).

štruktúra enzým

Enzým - komplexná trojrozmerná štruktúra, ktorá sa skladá hlavne aminokyselinových zvyškov. Tiež tam je náhradná látka - komponentom nebielkovinového charakteru, spojená s aminokyselinovým zvyškami.

Enzýmy - prevažne globulárne proteíny, ktoré môžu byť kombinované v komplexných systémov. Rovnako ako ostatné bielkovinové látky, enzýmy sú denaturujú zvýšením teploty alebo pôsobením niektoré chemické látky. V priebehu denaturácia líši terciárny štruktúru enzýmu a teda vlastnosti aktívneho centra enzýmu. Výsledkom je, že enzýmová aktivita výrazne zníži.

Catalyzed substrát je zvyčajne podstatne menší než samotný enzým. Najjednoduchšie enzým sa skladá zo šesťdesiatich aminokyselinových zvyškov, a jeho aktívne centrum - len dva.

K dispozícii sú enzýmy katalytickom mieste aminokyseliny, ktoré nie sú zastúpené, a organická náhradná látka, alebo (častejšie) anorganického pôvodu - kofaktor.

Koncept aktívneho miesta

Len malý podiel enzýmu sa priamo podieľajú na chemických reakciách. Táto časť enzýmu nazýva aktívne miesto. Aktívne miesto enzýmu - lipid, niekoľko aminokyselinových zvyškov alebo náhradná látka, ktorá sa viaže na substrát a katalyzuje reakciu. Aminokyselinové zvyšky aktívneho miesta môže patriť k akejkoľvek aminokyseliny - polárne, nepolárne, nabitý aromatický nenabité.

Aktívne enzým centrum (tento lipid, aminokyseliny a ďalšie látky, ktoré sú schopné reagovať s reakčnými činidlami) - najdôležitejšia časť enzýmu, pričom by tieto látky by bolo zbytočné.

Typicky je molekula enzým má len jeden aktívny miesto, viažuci s jedným alebo viac podobných činidiel. Aminokyselinové zvyšky v aktívnom centre vytvorený vodíka, hydrofóbna alebo kovalentnej väzby, za vzniku komplexu enzým-substrát.

Štruktúra aktívnym centre

Aktívne miesto enzýmov, jednoduché a zložité je vrecko alebo štrbina. Táto štruktúra aktívneho centra enzýmu musia vyhovovať geometricky a elektrostaticky substrát, pretože zmena v terciárnej štruktúre enzýmu sa môže zmeniť na aktívne miesto.

Viazanie a katalytické centrum - oblasti aktívneho centra enzýmu. Je zrejmé, že väzobné miesto "kontroly" kompatibilita substrát, a je s ňou spojená, a katalytického centra sa priamo zúčastňuje reakcie.

Väzba aktívneho centra podkladu

Za účelom vysvetlenia, ako sa aktívne miesto enzýmu spojeného s určitým činidlom, bolo navrhnuté niekoľko teórií. Najobľúbenejším z nich - Fisherov teória, to je teória "zámok a kľúč". Fisher navrhol, že je enzým, ideálny pre každý substrát vo svojich fyzikálnych a chemických vlastností. Po vzniku akýchkoľvek úprav nedochádza komplexu enzým-substrát.

Ďalšie americký vedec - Daniel Koshland - pridá Fisher predpoklad teórie, že aktívne miesto enzýmu, môžu meniť konformácii tak dlho, kým sa nezmestí konkrétny substrát.

Kinetika enzymatických reakcií

Vlastnosti enzymatická reakcia študuje biochémie súkromný sektor - enzýmovej kinetiky. Tento konkrétny štúdia vied reakciou s rôznymi koncentráciami enzýmov a substrátov, závislosti reakčnej rýchlosti od teploty vo vnútri bunky a vlastností aktívneho miesta enzýmov v závislosti od fyzikálnych a chemických parametrov média.

Enzýmová kinetika pôsobí pojmy, ako je rýchlosť reakcie, aktivačné energie, aktivačný bariéra, molekulárnej aktivitu, špecifická aktivita a ďalšie. Zoberme si niektoré z týchto pojmov.

Že došlo k biologickej reakcie, činidlá potrebná pre prenos určitú energiu. Táto energia sa nazýva aktivačná energia.

Prídavok enzýmu voči reakčným zložkám k zníženiu aktivačné energie. Niektoré látky reagovať bez účasti enzýmov, pretože aktivačná energia je príliš vysoká. Reakčná rovnováha neposunie s pridaním enzýmu.

Rýchlosť reakcie - množstvo produktu reakcie objavila alebo zmizla v jednotku času.

Závislosť reakčnej rýchlosti na koncentrácii substrátu Bezrozmerný fyzikálnej veličiny charakterizujúce - Michaelis konštantný.

Molekulárna Aktivita - počet molekúl substrátu, ktoré sú prevedené na jednu molekulu enzýmu na jednotku času.