Hladiny štruktúrnej organizácii proteínových molekúl alebo štruktúr proteínov

Štruktúra molekuly proteínu študovaný viac ako 200 rokov. Ona je známa pre mnoho bielkovín. Niektoré z nich boli syntetizované (napríklad inzulín, RNáza). Základné štruktúrne a funkčné jednotky molekúl proteínov z aminokyselín. Ďalej karboxylové a amínové skupiny a proteíny obsahovať ďalšie funkčné skupiny, ktoré určujú ich vlastnosti. Také skupiny zahŕňajú umiestnený v bočnej molekule vetvenia proteínu: karboxylovú skupinu kyseliny asparágovej alebo kyseliny glutámovej, aminoskupinou lyzínu alebo hydroxylysin, guanidínovú skupiny arginínu, imidazolové skupina histidínu, hydroxylovú skupinu serínu a treonínu, fenol skupina tyrozínu, sulfhydrylové skupine cysteínu, disulfidovou skupina cystínu, tioétery skupina metionínu, fenylalanínu benzelnoe jadro, alifatické reťazce iné aminokyseliny.

Existujú štyri úrovne štrukturálnej organizácii proteínových molekúl.

Primárne štruktúra proteínu. Aminokyseliny v proteínové molekuly sú navzájom spojené peptidovými väzbami, a tak sa vytvorí primárny štruktúru. To závisí na kvalitatívnom zložení aminokyselín, ich počtu a poradie medzi zlúčeninami. Primárne štruktúra proteínu najčastejšie určuje Sanger. Skúška proteínu sa spracuje s roztokom ditroftorbenzola (DNP), čím sa vytvorí dinitrofenyl-proteín (proteín-DNP). Následne DNP-hydrolyzovaný proteín vytvorený zvyšok molekuly proteínu a kyselina DNP-amino. DNP-aminokyselina sa získa z tejto zmesi a merateľné hydrolýzy. Produkty hydrolýzy sú aminokyseliny a dinitrobenzén. Zostávajúca časť molekuly proteínu reagovať s novými časťami DNP tak dlho, kým celá molekula nerozloží na aminokyseliny. na kvantitatívne štúdie aminokyselín základe tvorí primárne štruktúru jednotlivých obvodov proteínu. Známy primárna štruktúra proteínov inzulínu, myoglobín, hemoglobín, glukagónu a mnoho ďalších).

Spôsobom, opísaným v Edman proteínu sa spracuje s fenylisothiokyanátem. Niekedy pomocou proteolytických enzýmov - trypsín, pepsín, chymotrypsín, peptidázy, atď

Sekundárne štruktúra proteínu. Americkí vedci, pomocou röntgenovej analýzy, zistené, že polypeptidové reťazce proteínu často existujú vo forme alfa-skrutkovíc a niekedy beta štruktúr.

Alfa-helix je v porovnaní s točitým schodiskom, ktoré vykonávajú funkciu stupňov aminokyselinových zvyškov. V molekulách fibrilárna bielkoviny je (hodváb fibroinu) polypeptidový reťazec takmer úplne natiahnuté (beta-štruktúry), a sú usporiadané vo forme guličiek, stabilizované vodíkovými väzbami.

Alfa-helix môžu byť tvorené spontánne v syntetických polypeptidov (dederon, nylon), ktoré majú molekulovú hmotnosť od 10 do 20 tis. Áno. V určitých častiach molekuly proteínov (inzulín, hemoglobín, RNáza) rozbije konfiguráciu alfa helikální peptidového reťazca, a sú vytvorené špirálové štruktúru iného typu.

Terciárna štruktúra proteínu. Špirálové časti polypeptidového reťazca proteínové molekuly sú v rôznej vzťahy, ktoré určujú, terciárny (trojrozmerné) štruktúru, formu a tvar objemu proteínové molekuly. Má sa za to, že terciárne štruktúra automatické a dochádza v dôsledku interakcií s aminokyselinovým zvyškami molekúl rozpúšťadlá. Tak hydrofóbne zvyšky, "ťahané" do proteínové molekuly, tvoriace ich suché zóne a hydrofilné skupiny sú orientované smerom k rozpúšťadlá, čo vedie k tvorbe energeticky priaznivej konfirmačný molekuly. Tento proces je sprevádzaný tvorbou intramolekulárny väzieb. Terciárne štruktúra proteínové molekuly transkribovaných pre RNázou, hemoglobín, lyzozým zo slepačích vajec.

Kvartérne štruktúra proteínu. Tento typ štruktúry proteínové molekuly nastáva ako výsledok združenia niekoľkých podjednotiek integrovaných do jednej molekuly. Každá podjednotka má primárne, sekundárne a terciárne štruktúru.